Trujillo Lab
Am Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie erforschen wir, wie Pflanzen mit Stress umgehen können. Pflanzen sind in der Lage, Umweltreize zu erkennen und schnell darauf zu reagieren, um sich effizient anzupassen. Die Reaktionen auf Herausforderungen erfolgen auf mehreren Ebenen, und eine koordinierte Proteolyse ist von entscheidender Bedeutung, damit Pflanzen das Proteom umgestalten und die Proteinhomöostase (Proteostase) während des zellulären Stresses aufrechterhalten können.
Wir verfolgen einen multidisziplinären Ansatz, um zu verstehen, wie das Signalmolekül Ubiquitin die zellulären Reaktionen auf Stress prägt, und sind davon überzeugt, dass das Verständnis der grundlegenden Mechanismen, durch die Pflanzen in der Lage sind, unter schwierigen Umweltbedingungen zu überleben, die Grundlage für die Entwicklung von Lösungen für eine nachhaltige Landwirtschaft angesichts des Klimawandels bilden wird.
Unsere Forschungsthemen
Mechanismen der Ubiquitinierung
Obwohl die Ubiquitinierung an den meisten, wenn nicht an allen zellulären Prozessen beteiligt ist, bleiben viele Fragen auf diesem Gebiet unbeantwortet. Dazu gehören Fragen zu den Grundlagen des Ubiquitinierungsprozesses. Der letzte Schritt wird von der Ubiquitin-Ligase (E3) ausgeführt, die die Modifizierung eines Substrats steuert, indem sie sowohl das E2-Ubiquitin-Konjugat als auch das Substrat zusammenbringt. Eine der offenen Fragen betrifft die Regulierung der E3-Ligase-Aktivität, insbesondere von E3-Einzel-Ligasen, von denen es in Arabidopsis mehr als 540 gibt.
Regulatorische Funktionen von Ubiquitin
Die Ubiquitin-Signalgebung spielt eine Schlüsselrolle bei der Regulierung zellulärer Reaktionen. Unser Ziel ist es, zelluläre Prozesse und die Komponenten, auf die die Ubiquitinierung abzielt, aufzudecken, wobei wir uns auf die Immunantwort konzentrieren (Trujillo 2021). Ubiquitin und Ubiquitin-ähnliche Proteinmodifikatoren spielen eine Schlüsselrolle bei der Kontrolle der Amplitude und Intensität von Signalen sowie bei der Abpufferung von Ungleichgewichten im Proteom, die durch Pathogenangriffe verursacht werden. Ein miteinander verflochtener und komplexer Signalkreislauf reguliert die zelluläre Dynamik und den Proteinabbau zur Aufrechterhaltung der Homöostase.
Ubiquitin SynBio
Eines der Endziele ist die Entwicklung von Systemen, die einen gezielten Abbau von Proteinen ermöglichen (Targeted Protein Degradation, TPD). Die Untersuchung ubiquitinierter Proteine steht jedoch vor vielen Herausforderungen, wie der geringen Stöchiometrie von Ubiquitin, der schnellen Abspaltung von Ubiquitin-Anteilen und dem Abbau modifizierter Proteine. Indem wir die Ubiquitinierungskaskade in einem orthogonalen System wie E. coli rekonstruieren, können wir einige dieser Einschränkungen umgehen.